在脊椎动物中,作为消化酶而起作用.在胰脏是作为酶的前体胰蛋白酶原而被合成的.作为胰液的成分而分泌,受肠激酶,或胰蛋白酶的限制分解成为活化胰蛋白酶,是肽链内切酶,它能把多肽链中赖氨酸和精氨酸残基中的羧基侧切断.它不仅起消化酶的作用,而且还能限制分解糜蛋白酶原、羧肽酶原、磷脂酶原等其它酶的前体,起活化作用.是特异性最强的蛋白酶,在决定蛋白质的氨基酸排列中,它成为不可缺少的工具.牛的胰蛋白酶氨基酸残基223个,分子量为23300,活性部位的丝氨酸残基是不可缺少的丝氨酸蛋白酶.除存在于脊椎动物外,还存在于蚕、海盘车、蝲姑、放线菌等范围广泛的生物体中.另外与高等动物的血液凝固和炎症等有关的凝血酶、纤溶酶、舒血管素等蛋白酶在化学结构和特异性等方面与胰蛋白酶具有密切的关系,可以认为这些酶是从共同的祖先酶在进化过程中分化而来的.胰糜蛋白酶与弹性蛋白酶在结构和催化机制方面也具有密切关系,但其特异性则完全不同.
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